Aminozuurrestgroepen

Aminozuurrestgroepen, ook wel aminozuurresten genoemd, verwijzen in de biochemie naar het gedeelte van een aminozuur dat in een polypeptide achterblijft nadat aminozuren aan elkaar zijn gekoppeld. In een peptide blijft de restgroep (R-groep) van elk aminozuur over als onderdeel van het residu in de keten. Het overige deel van het aminozuur – de backbone met de aminogroep en de carboxylgroep – maakt deel uit van het polypeptide-achtereenvolgende skelet.

Structuur en rol

In eiwitten bestaan aminozuren uit een centraal koolstofatoom (α-koolstof) waaraan een aminogroep, een carboxylgroep, een waterstof en een zijketen (restgroep, R) gebonden zijn. Wanneer aminozuren zich tot een polypeptide voegen, blijft de restgroep van elk residu de variabele, functionele kant van het molecuul vormen. De R-groepen bepalen de chemische eigenschappen van elk residu en daarmee de structuur en functie van de eiwitten.

Classificatie en eigenschappen

Aminozuurrestgroepen worden ingedeeld op basis van hun eigenschappen: non-polaire (hydrofobe) R-groepen, polaire onpolair geladen, zure residuen (negatief geladen bij fysiologische pH), basische residuen (positief geladen), en aromatische of zwavel-bevattende groepen (zoals cyste en methionine). Deze eigenschappen beïnvloeden vouwingspatronen, interacties, catalyse en bindingsspecificiteit in eiwitten.

notatie

Residuen in peptiden worden vaak aangeduid met drielettercodes of éénlettercodes (bijv. Leu voor leucine, L). Het concept van aminozuurrestgroepen is essentieel voor begrip van eiwitstructuur, stabiliteit en functie, aangezien de variatie in R-groepen bepaalt hoe eiwitten vouwen en werken in een cel.