aminozuurresten

Aminozuurresten ovat proteiinien rakentamisen perusyksiköitä. Ne muodostuvat aminohapoista, jotka liittyvät toisiinsa peptididoksilla. Peptidiliitoksen syntyessä poistuu vesimolekyyli, ja kunkin aminohapon jäännös muodostaa osan polypeptidiketjusta. Jokainen jäännös kantaa alkuperäisen aminohapon sivuketjäänsä eli R-ryhmää, jonka ominaisuudet määrittelevät jäännöksen kemiallisen luonteen proteiinissa.

R-ryhmän mukaan aminozuurresten luokittelu voidaan jakaa useisiin tyyppeihin: ei-polaariset ja hydrofobiset, polaariset mutta alhaisen reaktiivisuuden ryhmät, sekä ionisoituneet tai sähköisesti varautuneet ryhmät. Tämä moninaisuus vaikuttaa proteiinin rakenteeseen ja toimintaan, kuten laskostumiseen, vuorovaikutuksiin veden kanssa sekä aktiivisten keskuksien muodostumiseen. Esimerkkejä tärkeistä jäännöksistä ovat glysiini, leusiini, taksi, seritiini, asparagiini, lysiini, histidiini, jaosrasteina happamat sekä emäksiset jäännökset kuten aspartaatti ja glutamaatti.

Aminozuurresten osuus määrää myös proteiinin mahdolliset säätömuutokset. Post-translationaaliset modificoinnit, kuten fosforylaatio seriinissä, treoniinissa ja tyrosiinissa, voivat muuttaa jäännösten kemiaa ja proteiinin toimintaa. Proteiinien sekvenssit esitetään usein yhden- tai kolmenkirjaimen koodeilla, jotka vastaavat yksittäisiä aminozuurreksia.

Aminozuurresten kokonaismäärä ja järjestys määrää proteiinin ominaisuudet, kuten rakenteen (toiminnallisuuden) sekä vuorovaikutukset muiden molekyylien kanssa.