peptidaasien

Peptidasen, ook wel peptidasen genoemd in het Nederlands, zijn enzymen die peptiden en eiwitten afbreken door het hydrolyseren van peptidebindingen. Ze spelen een cruciale rol bij voedselvertering, eiwitturnover in cellen en diverse regulatoire processen zoals hormoonactivatie en immuunfunctie.

Ze kunnen worden onderverdeeld naar hun plaats van werking en naar hun katalytische mechanisme. Endopeptidases knippen interne peptidebindingen, terwijl exopeptidases zoals aminopeptidases en carboxypeptidases het peptide afwerken vanaf respectievelijk het N- of C-terminus. Mechanistisch worden peptidasen vaak gecategoriseerd als serine-, cysteine-, aspartaat-, metalloproteasen; proteasomen vallen onder threonine-proteasen. Voorbeelden van endopeptidasen zijn pepsine in de maag, en trypsine en chymotrypsine in het licht darmkanaal.

Wat betreft actieve sites en cofactors: metalloproteasen hebben een metaalion, meestal Zn2+; serineproteasen gebruiken een serine-histidine-aspartaat driewee l; cystein proteasen maken gebruik van een actieve cysteïne; aspartaatproteasen gebruiken twee aspartaatgroepen. Het proteasoom in het cytosol is een bekend voorbeeld van een threonine-protease en speelt een sleutelrol in intracellulaire eiwitafbraak en antigenverwerking via MHC klasse I.

Peptidasen zijn betrokken bij veel processen: spijsvertering, regulatie van eiwithoeveelheden in cellen, activatie en inactivatie van hormonen, en de verwerking van antigenen voor immuunrespons. Dysfunctie of ongebalanceerde activiteit van peptidasen wordt in verband gebracht met ziekten zoals kanker, neurodegeneratieve aandoeningen en inflammatoire ziekten. In de geneeskunde dienen peptidasen als doelwit voor medicijnen, zoals ACE-remmers bij hypertensie en proteasoomremmers bij kanker, evenals diverse proteaseremmers in antivirale therapie.