Peptidasen

Peptidasen sind Enzyme, die Peptidbindungen in Proteinen oder Peptiden hydrolysieren. Sie spielen zentrale Rollen in der Verdauung, beim Proteinumsatz in Zellen und in der Regulation biologischer Prozesse. Als Proteasen bezeichnet man eine Vielzahl von Enzymen, die durch unterschiedliche katalytische Mechanismen arbeiten.

Nach dem Ort der Spaltung werden Endopeptidasen und Exopeptidasen unterschieden. Endopeptidasen spalten innerhalb der Polypeptidkette; Exopeptidasen schneiden am N- oder C-Terminus ab. Wichtige Klassen sind Serinproteasen (Trypsin, Chymotrypsin), Cysteinproteasen (Papain), Aspartatproteasen (Pepsin) und Metalloproteasen (z. B. MMPs). Exopeptidasen umfassen Aminopeptidasen, Carboxypeptidasen und Dipeptidylpeptidasen.

Das aktive Zentrum variiert je nach Klasse. Serinproteasen nutzen Serin, Histidin und Aspartat; Cysteinproteasen verwenden Cystein; Metalloproteasen setzen ein Metallion wie Zink zur Aktivierung eines Wassermoleküls ein. Die Substratspezifität ergibt sich aus der Form des aktiven Bindungssaums und den Substratpräferenzen des Enzyms.

Biologisch erfüllen Peptidasen vielfältige Aufgaben: Verdauung (Pankreasenzyme wie Trypsin, Chymotrypsin), intrazellulärer Proteinabbau (Proteasomen, lysosomale Proteasen), Reifung und Aktivierung von Hormonen sowie Regulation von Signalkaskaden und Gewebeumbau (MMPs). Industriell werden Proteasen in Waschmitteln, Lebensmitteln und Biotechnologie eingesetzt; pharmakologisch dienen Proteasehemmer der Behandlung von Krankheiten und der Eindämmung von Pathogenese.