glycoproteinen

Glykoproteine sind Proteine mit covalent anhafteten Kohlenhydratketten, sogenannten Glykane. Diese Zuckeranteile können die physikalischen Eigenschaften des Proteins stark beeinflussen und reichen von kurzen Strukturen bis zu komplex verzweigten Glykanen. In Eukaryoten befinden sich Glykoproteine auf der Zelloberfläche, im Extrazellulärraum sowie in sekretorischen Wegen.

Glykosylierung erfolgt vor allem in zwei Hauptformen: N-Glykosylierung, bei der ein Oligosaccharid an die Asn-X-Ser/Thr-Sequenz angehängt wird, wobei X ungleich Prolin ist; und O-Glykosylierung, bei der Zuckerreste meist an Ser- oder Thr-Seitenketten geknüpft werden. Die N-Glykosylierung beginnt im endoplasmatischen Retikulum mit der Übertragung eines vorkonfigurierten Oligosaccharids vom Lipidträger Dolichol; danach erfolgt Reifung in Golgi‑Apparaten durch Abbau- und Hinzufügung von Zuckern.

Funktionen: Glykoproteine beeinflussen Faltung und Stabilität von Proteinen, tragen zur Qualitätssicherung im ER bei und vermitteln Zell-Zell-Erkennung, Signalübertragung und Immunfunktionen. Viele zelluläre Rezeptoren, Antikörper und sekretorische Hormone sind Glykoproteine. Glykanstrukturen bestimmen auch Blutgruppenantigene und dienen als Erkennungsmarker für Mikroorganismen oder Zellen.

Klinische Relevanz: Störungen der Glykosylierung führen zu angeborenen Glykoprotein- oder CDG-Erkrankungen. Veränderungen der Glycosylierung werden mit Krebs, Entzündung und Virusinfektionen assoziiert. In der Biotechnologie spielen rekombinante Glykoproteine eine zentrale Rolle, wobei deren Glykosylierung Qualität, Wirksamkeit und Halbwertszeit beeinflusst. Typische Beispiele sind IgG-Antikörper und Erythropoietin.