Trägerproteine

Trägerproteine sind Proteine, die spezifische Substrate binden und deren Transport ermöglichen. Sie arbeiten, indem sie das Substrat an einer Bindungsstelle aufnehmen und durch eine Konformationsänderung der Proteinstruktur über die Membran oder durch den Kreislauf transportieren. Carrierproteine unterscheiden sich von Kanalproteinen, weil sie kein offenes Pore-System bilden; der Transport erfolgt über Bindung und Umschaltung der Proteinkonformation, wodurch der Substrat in Richtung seines Konzentrationsgefälles oder gegen dieses transportiert werden kann. Carrierproteine weisen eine saturierbare Transportleistung auf und können entweder erleichterte Diffusion oder aktiven Transport unterstützen. Beim aktiven Transport wird Energie benötigt, entweder direkt aus ATP ( primär aktiv ) oder indirekt aus der Nutzung eines Protonen- bzw. Ionengradienten ( sekundär aktiv ).

Im Bereich der Membran transportierender Carrierproteine finden sich zelluläre Transporter wie GLUT-Proteine, die Glucose durch die Zellmembran transportieren, sowie Transportersysteme der SLC-Familie, die eine Vielzahl von Aminosäuren, Ionen und Metaboliten befördern. Carrierproteine arbeiten oft spezifisch für ein oder wenige Substrate und zeigen regionale bzw. zelluläre Spezifität.

Zusätzlich gibt es lösliche Trägerproteine im Blut, die Substrate binden und disponieren. Beispiele sind Albumin, das Fettsäuren, Bilirubin und viele Medikamente bindet; Transferrin, das Eisen transportiert; Ceruloplasmin, das Kupfer bunden transportiert; Haptoglobin, das freies HHb bindet; sowie Retinol-binding protein, das Vitamin A transportiert. Trägerproteine tragen so zur Verfügbarkeit, Verteilung und Ausscheidung von Substanzen bei und beeinflussen deren Pharmakokinetik und biologische Halbwertszeiten.

Klinisch relevant sind Veränderungen in Trägerproteinen durch Erkrankungen, genetische Defekte oder veränderte Expressionsmuster, die zu Ungleichgewichten in Substratverteilung oder Transportfähigkeit führen können.