SSbindning

SS-bindning, eller S-S-bindning, är en kovalent bindning mellan två svavelatomer som vanligtvis bildas mellan två cysteinrester i proteiner. Bindningen uppstår när två tiolgrupper (R-SH) oxidativt koppas samman och bildar disulfid (R-S-S-R) med avlägsnande av två väten och två elektroner. Disulfidbindningar kan vara intramolekylära (inom samma polypeptid) eller intermolekylära (mellan olika polypeptider).

Bildningen sker oftast i oxidativa miljöer, till exempel i cellernas endoplasmatiska retikel där enzymet protein disulfide isomerase (PDI) katalyserar bildningen och isomeringen av disulfidbindningar. I mer reduktiva miljöer, som cytosolen, kan disulfidbindningar brytas av reduktion med system som thioredoxin. Den redoxkänsliga naturen hos S-S-bindningar gör dem viktiga för proteins veckning, stabilitet och funktion.

Funktion och betydelse: S-S-bindningar stabiliserar proteiners tredimensionella struktur och kan påverka funktionen genom att låsa korrekta veckningsmater; de kan också länka polypeptider till dimerer eller högre oligomerer. Exempelvis innehåller insulin och antikroppars tunga och lätta kedjor disulfidbroar, och många sekretoriska proteiner är beroende av disulfidbindningar för stabilitet i den extra-cellulära miljön.

Förekomst och studier: S-S-bindningar förekommer i många proteiner och små molekyler. De kan studeras med tekniker som masspektrometri, röntgenkristallografi och NMR, samt via kemiska reducerings- och alkylationsexperiment för att fastställa bindningskopplingar.