disulfidbindningar

Disulfidbindningar är kovalenta bindningar mellan två cysteinresters sulfhydrylgrupper i proteiner, där två -SH-grupper oxideras och bildar en -S–S- bindning. Disulfidbindningar kan vara intramolekylära (inom samma polypeptid) eller intermolekylära (mellan olika polypeptider) och förekommer främst i proteiner som utsätts för oxidativa miljöer. Längden på en disulfidbindning ligger runt 2,0 Å.

Bildningen av disulfidbindningar sker genom oxidation av två cysteinernas sulfhydrylgrupper. I celler katalyseras denna process ofta av enzymet protein disulfide isomerase (PDI) i endoplasmatiska retikulumet. Hos bakterier sker motsvarande oxidation via Dsb-proteinsystem i periplasmatiska rummet. Disulfidbindningar fungerar som stabiliserande korslänkar som hjälper proteiner att behålla rätt veckning och öka deras termiska och proteolytiska motstånd, särskilt i utsöndrade eller extracellulära proteiner.

Betydelse inom biokemi och molekylärbiologi är stor: många funktionella proteiner kräver disulfidbindningar för korrekt struktur och aktivitet, inklusive antikroppar och vissa hormoner samt många enzymer. Cytosolen är generellt reducing, vilket hindrar disulfidbindningar därifrån; därför förekommer de oftare i ER och andra oxidativa miljöer.

Reduktion av disulfidbindningar görs vanligtvis i forskningslaboratorier med reduktionsmedel som DTT eller β-mercaptoetanol, ofta följt av alkylation för att förhindra återbildning. Detektion och studier av disulfidbindningar används inom proteinstruktur och mass-spektrometri.