Rezeptorbindung

Rezeptorbindung bezeichnet den Prozess, bei dem ein Ligand an einen Rezeptor bindet. Rezeptoren sind Proteine, die Signale erkennen und in der Zelle eine Reaktion auslösen oder modulieren. Sie befinden sich an der Zelloberfläche, an derInnern der Zelle oder im Zytoplasma. Liganden können endogene Substanzen wie Neurotransmitter, Hormone oder Zytokine sein oder pharmakologische Wirkstoffe wie Medikamente. In der Regel erfolgt die Bindung reversibel und spezifisch: Der Ligand erkennt eine bestimmte Bindungsstelle, was zu einer Konformationsänderung des Rezeptors führt, die eine zelluläre Antwort auslöst oder verstärkt bzw. abschwächt.

Die Affinität beschreibt, wie fest ein Ligand an den Rezeptor bindet. Sie wird oft durch die Gleichgewichtskonstante Kd angegeben; niedrige Kd-Werte bedeuten hohe Affinität. Die kinetik der Bindung umfasst die Assoziationsrate kon und die Dissoziationsrate koff. Die Rezeptorbesetzung ist beschränk, weshalb die Wirkung häufig proportional zur Zahl der belegten Rezeptoren ist, bei manchen Systemen jedoch schon bei geringer Besetzung maximal auftreten kann (Spare-Rezeptoren).

Liganden lassen sich pharmacologisch in Agonisten, Antagonisten, partielle Agonisten und inverse Agonisten einordnen. Agonisten aktivieren den Rezeptor und erzeugen eine Reaktion; Antagonisten blockieren die Bindung oder blockieren die Effektkaskade; allosterische Modulatoren binden an andere Stellen und verändern Affinität oder Wirksamkeit, ohne den gleichen Bindungsort zu treffen.

Experimentell wird Rezeptorbindung oft mit Radioliganden oder anderen Markern gemessen; Kennzahlen umfassen Kd, Bmax und EC50. Rezeptorbindung ist zentral für das Verständnis von Signaltransduktion und Pharmakologie.