Assoziationsrate

Assoziationsrate bezeichnet in der Reaktionskinetik die Geschwindigkeit, mit der zwei Spezies A und B einen Komplex AB bilden. Sie wird durch die Assoziationsgeschwindigkeitskonstante k_on beschrieben, üblicherweise in Einheiten von M^-1 s^-1. Für eine bimolekulare Reaktion A + B ⇌ AB gilt die Änderungsrate von AB durch d[AB]/dt = k_on [A][B] - k_off [AB], wobei k_off die Dissoziationsgeschwindigkeit (s^-1) ist. Der k_on-Wert bestimmt, wie schnell sich Bindungen bilden, während k_off angibt, wie schnell der gebildete Komplex AB wieder zerfällt. Die Gleichgewichtskonstante K_d ist gleich k_off / k_on.

In Experimenten mit Überschuss von B lässt sich die gemessene Rate häufig durch eine pseudo-erste Ordnung mit k_obs ≈ k_on [B] + k_off beschreiben; in der Praxis wird oft k_on [B] als hauptsächlicher Beitrag gesehen, wenn k_off klein ist und [B] groß ist.

Der Wert von k_on hängt von Diffusion, der geometrischen Passung der Bindungsstellen, elektrostatischen Effekten, Temperatur und Lösungsmittelparametern ab. In wässrigen Lösungen liegt der diffusionslimitierte k_on typischerweise im Bereich von 10^8 bis 10^10 M^-1 s^-1; reale Systeme zeigen oft deutlich niedrigere Werte, je nach Struktur und Wechselwirkung.

Messmethoden umfassen Stop-Flow-Spektroskopie, Oberflächenplasmonenresonanz (SPR), biolayer interferometry (BLI) und isotherme Kalorimetrie (ITC), die zusammen k_on- und k_off-Werte liefern. Die Beziehung zum Gleichgewicht ergibt sich aus K_d = k_off / k_on.