Membranassoziation

Membranassoziation bezeichnet die Anlagerung oder Bindung von Proteinen an biologische Membranen. Sie kann stabil oder transient erfolgen und spielt eine zentrale Rolle bei Signalübertragung, Trafficking und der Organisation zellulärer Prozesse. Grundsätzlich unterscheidet man integrale Membranproteine, die durch Transmembrandomänen dauerhaft in die Lipiddoppelschicht eingelassen sind, von peripheren Membranproteinen, die die Membranoberfläche nur lose berühren oder durch Lipidanker befestigt sind.

Integrale Membranproteine weisen hydrophobe Transmembrandomänen auf, die das hydrophobe Membraninne hineinreichen. Periphere Membranproteine binden oft elektrostatistisch an polare Membranlipide oder tragen kovalente Lipidanker wie N-Myristoyl-, S-Palmitoyl- oder Prenylreste, die eine Membrandomläggung ermöglichen. GPI-ankerierte Proteine befinden sich auf der äußeren Membranoberfläche und sind durch GPI-Anker mit der Membran verknüpft. Zusätzlich können amphipathische Helices oder Interaktionen mit spezifischen Membranlipiden, wie Phosphoinositiden, eine Membrandomläggung vermitteln.

Die Membranassoziation ist dynamisch und regulierbar. Proteine können zwischen löslicher Phase und Membran wechseln, abhängig von Lipidzusammensetzung, Calciumkonzentration, Phosphorylierung oder dem Vorhandensein spezifischer Lipide. Diese Regulierung ermöglicht räumliche und zeitliche Kontrolle von Signalen und trafficking.

Funktionen der Membranassoziation umfassen Signalvermittlung (z. B. Ras-Proteine, G-Protein-Untereinheiten), Steuerung des Vesikeltransports, Aufbau von Signalplattformen und die Organisation des Zytoskeletts. Experimentell werden Membranassoziation durch Fraktionierung, Detergenzextration, Fluoreszenzbildgebung oder Lipidbindungsassays untersucht. Beispiele umfassen transmembranale Proteine, lipidverankerte Proteine und GPI-ankerierte Proteine.