Membranproteine

Membranproteine sind Proteine, die mit biologischen Membranen assoziiert sind und wesentliche Funktionen in der Zelle erfüllen. Man unterscheidet integrale Membranproteine, die vollständig oder fast vollständig in die Lipiddoppelschicht eingelagert sind, und periphere Membranproteine, die lose an der Membranoberfläche oder über Lipidanker mit der Membran verbunden sind. Zudem gibt es glykosylierte oder lipidgeankerte Varianten.

Integrale Membranproteine besitzen hydrophobe Transmembranbereiche, die typischerweise als Helices oder β-Barrel-Strukturen die Proteine durch die Membran führen. Periphere Membranproteine tragen dagegen polare Domänen, die an Membranlipide oder an andere Membranproteine gebunden sind. Die Topologie bestimmt Aussennockungen und Funktionsorte, weshalb die Orientierung von N- und C-Termini oft entscheidend ist.

Hauptfunktionen der Membranproteine umfassen den Transport von Stoffen, Signalleitung und Enzymaktivität. Dazu gehören Ionenkanäle und Carrierproteine für den selektiven Transport, Rezeptorproteine wie G-Protein-gekoppelte Rezeptoren und tyrosinkinaserezeptoren für die Signaltransduktion, sowie Membranenzyme und Pumpen wie ATPasen. Integrale Proteine tragen häufig zur Zelladhäsion und zur strukturellen Stabilität der Membran bei. Periphere Proteine vermitteln oft Verbindungen zum Cytoskelett oder zu anderen Membranproteinen und regulieren deren Aktivität.

Biogenese und Forschung: Membranproteine werden überwiegend im endoplasmatischen Retikulum synthetisiert und in die Membran eingeführt. Die Faltung und Assemblierung erfolgt oft mithilfe Chaperonen; Transport in die Membran erfolgt über den Secretory Pathway. Strukturbestimmung erfolgt durch Röntgenkristallographie, Kryo-Elektronenmikroskopie oder NMR, häufig mit Detergenzien oder Lipidnanodiscs zur Stabilisierung.

Wichtige Beispiele sind Aquaporine (Wasserkanäle), Na+/K+-ATPase, spannungsabhängige Kanäle und G-Protein-gekoppelte Rezeptoren sowie Integrine und Cadherine in der Zelladhäsion.