Homodimeren

Een homodimeer is een eiwitcomplex dat bestaat uit twee identieke polypeptideketens die samen een functioneel geheel vormen. Dit type dimerisatie is een vorm van oligomerisatie; bij een homodimeer zijn de twee protomeren identiek, in tegenstelling tot heterodimeren die uit verschillende subunits bestaan.

De twee subunits kunnen covalent verbonden zijn via disulfidebruggen of door niet-covalente interacties zoals hydrophobiciteit, elektrostatische krachten en waterstofbruggen.

Homodimeren komen voor in verschillende klassen van eiwitten: enzymen, receptoren en transcriptiefactoren. Ze kunnen de stabiliteit vergroten, de katalytische activiteit reguleren of de bindingsspecificiteit veranderen. Structuur en regulatie: bij veel homodimeren vormt de dimerisatie-interface een relatief groot oppervlak met kruisende subeenheden, en de symmetrie is vaak C2, soms dihedraal. Dimerisatie kan spontaan optreden of worden beïnvloed door liganden, pH, redoxstatus of posttranslationele modificaties.

Voorbeelden en onderzoeksmethoden: een klassiek voorbeeld is enolase, een homodimeer-enzym; veel receptor-tyrosinekinasen en transcriptiefactoren functioneren als homodimeren. Onderzoek naar homodimeren maakt gebruik van technieken zoals grootte-exclusiechromatografie, analytische ultracentrifugatie, cross-linking, X-ray kristallografie en cryo-EM. Zie ook heterodimeer, oligomerisatie en allostere regulatie.