Histidineresidu

Histidineresidu er sidekjeden til aminosyren histidin som finnes i proteiner. Sidekjeden består av en acetamid-aktig ring, et 5-leddet imidazol-ringsystem, som kan delta i hydrogenbindinger og metallbinding. Histidin er en av de standard aminosyrene i celleproteiner og bidrar til proteiners struktur og funksjon.

Imidazol-ringen i histidin har en pKa rundt 6,0, noe som gjør at den kan være delvis protonert ved fysiologisk pH. Det betyr at histidin kan fungere som både protondonor og-acceptor og dermed fungere som en del av enzymers katalytiske mekanismer eller som pH-sensor i proteiner. Den unike protoneringsoppførselen gjør histidin spesielt viktig i aktive seter og i interaksjoner med andre molekyler.

Histidiner spiller sentrale roller i katalyse og metallbinding. De deler ofte del av katalytiske triader eller kjernepunkter i aktive seter hvor de kan donere eller akseptere protoner. Imidlertid er histidin også vanlig i metallbindinger; imidazol-nitrogener koordinerer med metaller som sink, kobber og jern i en rekke enzym- og strukturelle motiv. Histidin kan også være mål for fosforylering i visse signalveier, særlig i bakterier, hvor fosforyleringen er fosforoverføringsbasert og relativt labile.

Histidinre siduer opptrer naturlig i mange proteiner og er viktige for funksjon og stabilitet. I bioteknologi brukes ofte histidiner som taggede sekvenser for rekombinant proteinklargjøring, ved Ni2+-affinitetskolonner. Mutasjoner av histidinresiduer kan betydelig påvirke enzymaktivitet, metallbinding og proteinstruktur.