histidinresiduer

Histidinresiduer er histidinmolekyler som er innlemmet i proteiner og spiller viktige roller i enzymatiske mekanismer, metallbinding og proteinstruktur. Sidekjeden til histidin inneholder en imidazolring som kan være protonert eller deprotonert ved fysiologiske pH-verdier. Imidazolgruppen har en pKa rundt 6,0, men verdien varierer med det lokale miljøet i proteinet. Som følge av dette kan histidin fungere som protondonor eller -akseptor og bidra til protonrelayer i aktive seter.

Rolle i katalyse og interaksjoner: Histidinresiduer inngår ofte i katalytiske dyader eller triader og muliggjør rask overføring av protoner, stabilisering av intermediater og aktivering av substrater. De kan også påvirke elektroniske egenskaper i nærheten. I metalloenzymer koordinerer imidazolnitrogenene metallioner som Zn2+, Cu2+ og Fe, og bidrar til riktig plassering og reaktivitet.

Metallbinding og ligandfunksjon: I hemeproteiner kan histidin være proximal eller distal ligand til jern i hemegruppen; i andre metallproteiner koordinerer histidin direkte til metall-senteret.

Struktur og konservering: Histidinresiduer deltar i hydrogenbindinger og saltbroer som påvirker lokalt miljø og stabilitet, og mange histidinresiduer er konserverte ved aktive steder og metallbinding.

Oppsummering: Histidinresiduer har en unik evne til å skifte ladning i pH og til å binde metaller, noe som gjør dem sentrale i mange biologiske prosesser.