Disulfidbundna

Disulfidbundna är covalenta länkar mellan två cysteinrester i proteiner. En disulfidbindning bildas när två svavelatomer i cystein oxideras och bildar en -S-S- brygga. Bindningarna kan vara intramolekylära (inom samma polypeptid) eller intermolekylära (mellan två polypeptider) och bidrar i hög grad till proteinernas tredimensionella struktur och stabilitet.

Bildning och miljö: Disulfidbindningar uppstår främst i oxidativa miljöer som i endoplasmatiska retiklet och i extracellulära utrymmen. Enzymer som protein disulfide isomerase (PDI) katalyserar bildning, omordning och rätt placering av disulfidbindningar. I cytosolen råder en reduktiv miljö och disulfidbindningar är mindre vanliga, men de kan bildas vid särskilda omständigheter eller i proteiner som utsätts för oxidativ stress.

Biologisk roll: Disulfidbindningar bidrar till stabilisering av proteinstruktur och underlättar korrekt veckning genom att låsa ihop olika delar av proteinet eller förena olika subenheter. Exempel på proteiner som ofta är disulfidbundna inkluderar immunglobuliner (antikroppar), insulin och många sekretoriska proteiner. Intermolekylära disulfidbindningar kan länka kedjor i multimeriska proteiner och bidra till deras funktion och stabilitet.

Betydelse och analys: Felaktigt bildade disulfidbindningar kan leda till misfolding och förlust av funktion, vilket är relevant för olika sjukdomar och för produktion av biotekniska läkemedel där korrekt disulfidbildning är avgörande. Analys av disulfidbindningar används vid studier av proteinveckning, redoxstatus och proteinstrukturer, med metoder som specificerad alkylation och masspektrometri.