prioni

Prioni sono particelle infettive costituite da una proteina mal ripiegata, la PrP, presente nel cervello. A differenza di virus o batteri, non contengono materiale genetico e si propagano senza acidi nucleici: trasformano la proteina cellulare normale, PrP C, in una forma mal ripiegata, PrP Sc, che può accumularsi e indurre danni tissutali.

Una volta formatisi, i PrP Sc promuovono ulteriori conversioni di PrP C e si accumulano in tessuti nervosi, provocando degenerazione neuronale e cambiamenti spongiformi nel cervello. L’infezione si manifesta con una progressiva perdita di funzione neurologica e può essere fatale.

Le malattie legate ai prioni sono note come encefalopatie spongiformi trasmissibili (TSE). Nell’uomo si descrivono la malattia di Creutzfeldt-Jakob sporadica, familiare e iatrogena, nonché la variante legata all’esposizione a proteine animali contaminanti (BSE). Negli animali si osservano scrapie negli ovini e caprini, encefalopatia spongiforme bovina (BSE) e la malattia spongiforme cronica dei cervidi (CWD).

Trasmissione e diagnostica: la trasmissione avviene soprattutto tramite esposizione a tessuti infetti, alimentazione contaminata o procedure mediche con strumenti non adeguatamente disinfettati. Il salto di specie è possibile ma è soggetto a barriere biologiche. La diagnosi clinica è difficile; confermata o supportata da esami come MRI, EEG e marker nel liquido cerebrospinale (ad es. proteina 14-3-3), ma la conferma definitiva richiede l’analisi post mortem di tessuti per rilevare PrP Sc o tramite RT-QuIC.

Trattamento e prevenzione: al momento non esiste una cura efficace; le terapie sono di supporto. Le misure preventive includono controlli alimentari per evitare BSE, restrizioni sull’uso di proteine animali nei mangimi e rigorose pratiche di disinfezione e sterilizzazione, poiché i prioni sono estremamente resistenti a metodi convenzionali. Storicamente, il concetto di prione fu proposto da Stanley B. Prusiner, che ricevette il Premio Nobel per la Medicina nel 1997.