glucosiltransferasas

Glucosiltransferasas são enzimas que catalisam a transferência de resíduos de glicose de um doador ativado para um aceptor, formando ligações glicosídicas. Essas enzimas são centrais na glicoconjugação de proteínas e lipídios, na biossíntese de polissacarídeos e na modificação de moléculas pequenas por meio de glicose.

O doador de glicose mais comum é UDP-glicose; outros donores variam conforme a família de glucosiltransferases, incluindo GDP-glicose e ADP-glicose. Os aceptores podem ser grupos hidroxila de aminoácidos em proteínas, lipídios ou carboidratos. As glucosiltransferases apresentam diferentes vias catalíticas: algumas realizam glicosilação com inverteção da configuração anomérica (inversão), enquanto outras mantêm a configuração (retenção). A reação costuma depender de resíduos catalíticos na enzima e pode envolver estados intermediários glicossílicos, com especificidade dependente do substrato.

Classificação e distribuição: as glucosiltransferases pertencem a várias famílias de glicosiltransferases (GT) no conjunto CAZy, refletindo grande diversidade de doadores e aceitadores específicos. Em plantas, as UDP-glicosiltransferases (UGTs) modificam hormônios, flavonoides e xenobióticos, influenciando solubilidade e atividade biológica. Em microrganismos, participantes da biossíntese de polissacarídeos de parede, glicolipídios e glicoconjugados. Em eucariotos, muitas GTs estão associadas ao retículo endoplasmático e ao Golgi, onde promovem glicossilação de proteínas e lipídios na pós-tradução.

Importância e aplicações: as glucosiltransferasas são cruciais para a funcionalidade de proteínas, reconhecimento celular e estabilidade de moléculas. São alvos e ferramentas na biotecnologia, para engenharia de glicocompostos, produção de fármacos glicoconjugados e melhoria de traços de plantas.