Sekundärstruktur

Sekundärstruktur är inom proteinbiologin de lokala, regelbundna konformationer som bildas i en polypeptidkedja genom vätebindningar mellan ryggradens amide- och karbonylgrupper. Dessa mönster utgör byggstenarna i proteiners tre-dimensionella arkitektur och påverkar både stabilitet och funktion. De två mest förekommande elementen är alfa-helix och beta-flak. Alfa-helixen är en regelbunden spiral där vätebindningar bildas mellan amidegrupp i position i och karbonylgrupp i position i+4. Beta-flak består av parallella eller antiparallella kedjor som ligger bredvid varandra och hålls samman av vätebindningar mellan ryggradens grupper. Mindre vanliga element inkluderar beta-turns och loopar som länkar sekundära element och ofta ger flexibilitet.

Sekundärstrukturen bestäms av primärstrukturen (aminosyror) och de stereokemiska vinkelvärdena i kedjan, samt av miljö och modifieringar. Ramachandran-ploten beskriver vilka vinkelkombinationer som är tillåtna och hur vanligt det är att ett protein uppvisar en given andel av alfa-helix eller beta-flak. Sekundärstrukturen är en mellannivå mellan primärstrukturen och den fullständiga tredimensionella strukturen (tertiär) och kan även påverka hur proteinet interagerar med andra molekyler och hur det vecklas under bildning.

Experimentella metoder har använts för att studera sekundärstruktur, bland annat röntgendiffraktion, NMR-spektroskopi och kryo-elektronmikroskopi. Prediktiva metoder som Chou-Fasman och GOR, samt senare maskininlärningsbaserade modeller, används för att förutsäga förekomsten av alfa-helix och beta-flak utifrån aminosyrasekvensen. Begreppet används också inom RNA-bioinformatik för att beskriva basparningar som bildar stammar och hairpins.