Peptidisidoksen

Peptidbindningen, eller peptidisidoksen, är den kemiska bindning som förenar aminosyror i peptider och proteiner. Den bildas när karboxylgruppen hos en aminosyra reagerar med aminogruppen hos nästa aminosyra i en kondensationsreaktion, vilket avger en vattenmolekyl. Denna amidebindning länkar alltså proteinskelettet i polypeptider.

Bindningen är plan och har delvis dubbelbindande karaktär på grund av resonans (när varje resonansform visar en del aktuella elektronfördelningar mellan C=O och N). Denna resonans ger peptidbindningen en del av karaktär av dubbelbindning, vilket gör den relativt stel och fasta i ryggraden hos proteiner. Rotation runt C–N-bindningen är kraftigt begränsad, vilket låser bakbenet i specifika konformationer och påverkar proteiners struktur.

I biologiska proteiner dominerar trans-konfigurationen mellan angränsande aminosyror; cis förekommer mycket sällan men finns särskilt i närheten av prolin. Denna konformationsständighet bidrar till hur polypeptidkedjan vecklar sig till sekundär- och tertiärstrukturer som alfa-helixar och beta-sheets. Peptidbindningen bildas i cellen under translationen av ribosomen genom peptidöverföringsreaktionen, där den växande polypeptiden överförs till den inkommande aminoacyl-tRNA:t.

Peptidbindningen är även kemiskt hydrolyserbar, både enzymatiskt av proteaser och genom kemiska och sura basiska hydrolyser. Denna hydrolys bryter peptidens amidebindning och upplöser proteiner till kortare peptider eller fria aminosyror, vilket är avgörande för proteinomsättning och återvinning i organismer. Karaktäristiskt för peptidbindningen är dess stabilitet under fysiologiska förhållanden och dess centrala roll i allt livs biokemi.