peptidbindningen

Peptidbindningen är den kovalenta länken mellan karboxylgruppen hos en aminosyra och aminogrupen hos nästa aminosyra i en peptid eller ett protein. Den bildas vanligtvis genom en kondensationsreaktion där en vattenmolekyl avlägsnas och en amidebindning mellan karboxylkolet i den föregående aminonsyra och kvävet i nästa uppstår.

Den är delvis resonansbunden, vilket ger bindningen delvis dubbelbindningskaraktär. Denna resonans består i att kvävet donerar en del av sitt lonespar in i carbonylgruppen, vilket orsakar att C–N-bindningen är kortare och starkare än en enkel C–N-bindning. Peptidbindningen är därmed plan och karaktäriseras av sp2-hybridisering hos både kol och kväve. Den planheten begränsar rotation kring C–N-bindningen och ger en fast backbone i proteiner.

Rotation kring peptidbindningen är begränsad av dess resonanskaraktär, vilket gör att aminosyrorna vanligtvis ligger i trans-konfiguration i förhållande till varandra. Cis-konfiguration förekommer sällan men kan ses framför vissa aminosyror, särskilt när prolin finns närvarande.

I proteiner utgör peptidbindningen ryggraden i polypeptidkedjan, där upprepade enheter av N–Cα–C(=O)− binder samman amino acids. Vinkelpositioner i kedjan definieras av phi- och psi–vinklar, vilket styr proteiners sekundär- och tertiärstruktur. Planheten hos peptidbindningen och de därpå följande dihedrala vinklarna möjliggör bildning av alfahelix och beta-sheets genom vätebindningar mellan närliggande amid- och karbonylgrupper.

Hydrolys av peptidbindningen sker vid proteolys, där vatten attackerar karboxylkolet under enzymatisk katalys av proteaser eller under ogynnsamma kemiska förhållanden. Bindningen är generellt stabil i fysiologiska förhållanden men kan brytas av specifika enzymer eller under extremesavvägda miljöer.