amidebindning

Amidebindning är en kovalent bindning mellan karbonylkolet i en karboxylgrupp och en aminogruppe, vanligtvis uttryckt som R-CO-NR'R''. Den uppstår när en amine reagerar med en karboxylgrupp i en kondensationsreaktion och vatten avspjälkas, eller genom användning av karboxylderivat i amidationer. I biologin är amidebindingen central i proteiner, där peptidbindningar länkar aminosyror för att bilda polypeptider.

Struktur och egenskaper: På grund av resonans i amiden får bindningen mellan karbonylkolet och amidnitrogenen partiell dubbellbindningskaraktär. Detta gör amidebindningen plan och relativt stel; rotation kring C–N-bindningen är begränsad och dominerande konfiguration i proteiner är trans. Bindningens längd och karaktär skiljer sig från vanliga enkla C–N-bindningar och ger därmed stabilitet mot brytning under normala förhållanden. I vissa fall kan cis-isy konferera sig vid särskilda amider, men trans dominerar generellt.

Bildning och reaktivitet: Amidebindningar bildas genom kondensation mellan en amingrupp och en karboxylgrupp, ofta under enzymatisk process i biologin (t.ex. bildning av peptidbindningar) eller i kemisk syntes av peptider med hjälp av olika amidationsreagenser. Amidebindningar är generellt mycket tåliga mot hydrolyss under neutrala förhållanden, men kan brytas under starka syror eller baser eller av specifika enzymer (amidaser) och vid aktiva katalysatorer i syntes.

Förekomst och användning: Amidebindningar är centrala inom biologi och biokemi (proteiner, enzymer, många läkemedel). De förekommer också i polymerer som polyamider och i flera naturliga föreningar. Amider används i syntes som stabila mellanligare steg vid koppling av molekyler.

Sammanfattning: Amidebindningen är karakteristisk för sin resonansstabilitet, planhet och begränsade rotation, vilket ger strukturell stabilitet och stor betydelse i biologiska system samt inom material- och läkemedelsvetenskap.