Peptidbindinger

Peptidbindinger er amidebindinger, der dannes mellem carboxylgruppen i en aminosyre og aminogruppen i en anden aminosyre, og som binder aminosyrer sammen til polypeptider og proteiner.

Dannelsen sker gennem en kondensationsreaktion, hvor et vandmolekyle spaltes af. I levende organismer katalyseres peptidbindingen primært af ribosomet under translation, hvor bindingen dannes mellem den voksende polypeptidkæde og den nyindkommende aminoacyl-tRNA.

Strukturelt er peptidbindingen præget af resonans mellem carbonylgruppen og amidnitrogenet, hvilket giver delokaliserede elektroner og en forholdsvis plan rygsøjle. Denne resonans giver dobbeltbinding-karakter og begrænser rotation omkring bindingen, hvilket påvirker proteinkædens konformation. Rotation sker derfor primært omkring N–Cα og Cα–C' bindingerne, og peptidbindingens planhed bidrager til den regelmæssige rygsøjle i proteiner.

Den normale konformation omkring peptidbindingen er trans, altså med de på hinanden følgende sidekæder på hver sin side af bindingen. Cis-konformation forekommer dog lejlighedsvis, særligt ved X-Pro-dipeptider.

Hydrolyse af peptidbindinger sker ved spaltning af amide-bindingen og er central for proteinstofskifte og fordøjelse. Under fysiologiske forhold er peptidbindinger relativt stabile, men de nedbrydes af proteaser og peptidaser, samt ved stærk syre eller base.

I biologi og biokemi er peptidbindingen grundlaget for proteiner og for syntese og undersøgelse af korte peptider. I kemien kan peptidbindinger dannes syntetisk ved koblingsreaktioner, ofte gennem solid-phase peptide synthesis (SPPS) ved brug af beskyttelsesgrupper og koblingsreagenser.