amidebindinger

En amidebinding er en kovalent binding mellem carbonylcarbonen i en carbonylgruppe og nitrogensatomen i en amide. Den generelle struktur er R-CO-NR'R''. Amidebindingen dannes typisk ved kondensation mellem en carboxylderivat og en amine og findes i mange organiske forbindelser, herunder proteiner, peptider og polyamider.

Resonans i amidegruppen delokaliserer nitrogenets lone-paar ind i carbonylsystemet, hvilket giver en delvis dobbeltbinding mellem C og N og en plan geometri omkring amidegruppen. Denne resonance giver stor stabilitet og sænker carbonylens reaktivitet. Typiske mål inkluderer en C–N-bindinglængde omkring 1,32 Å og en C=O-længde omkring 1,23 Å, og rotation om C–N er betydeligt hæmmet.

Typer af amidebindinger inkluderer primære (R-CO-NH2), sekundære (R-CO-NHR') og tertiære (R-CO-NR'R''). I biologiske systemer er peptidbindinger normalt trans, hvilket giver en plan og stiv ryg i proteinkæder.

Forekomst og funktion: Amidebindingen danner rygraden i proteiner og peptider og er central for proteins struktur og funktion. Den er også grundlaget for polyamider som nylon. Amidebindinger kan deltage i omfattende hydrogenbindinger og bidrager til stabilitet og vandopløselighed i mange forbindelser.

Dannelse og nedbrydning: Amidebindinger dannes ved kondensation af en carboxyl-derivat og en amine, ofte under aktivering. I levende organismer dannes peptidbindinger af ribosomer, og bindingerne kan hydrolyseres af syrer, baser eller proteaser.

Amidebindinger er generelt mindre reaktive end estere og anhydrider på grund af resonance, og rotation omkring C–N er begrænset, hvilket giver planare strukturer og øger stabiliteten.