Kollagenmoleküle

Kollagenmoleküle sind die Grundeinheiten des Kollagens, eines der häufigsten Proteine im tierischen Körper. Sie bilden lange, fibrilläre oder netzartige Strukturen, die der extrazellulären Matrix zugrunde liegen und Gewebe wie Haut, Knochen, Knorpel, Sehnen und Blutgefäße festigen und mechanisch schützen. Kollagen macht in vielen Geweben den größten Proteingehalt aus.

Die Grundstruktur eines Kollagenmoleküls ist eine Triplehelix, bestehend aus drei α-Ketten, die sich zu einem Tropokollagen strängen. Die Ketten folgen dem Gly-X-Y-Muster, wobei X häufig Prolin und Y oft Hydroxyprolin enthält. Nach der Translation in der endoplasmatischen Retikulum werden Prolin- und Lysinhydroxylierungen vorgenommen. Tropokollagen-Moleküle werden sezerniert, N- und C-Terminalpeptidfragmente werden abgespalten, und Tropokollagen lagert sich zu Fibrillen an, die durch Lysyloxidase-vermittelte Quervernetzungen stabilisiert werden.

Mehrere Kollagentypen existieren, darunter I, II, III, IV, V, XI. Typ I wird in Haut, Knochen, Sehnen dominiert; Typ II ist Hauptbestandteil des Knorpels; Typ III kommt in retikulärem Gewebe und in der Haut vor; Typ IV bildet Basalmembranen; Typ VII dient als Anker in der Dermis. Kollagene können als fibrillar (I, II, III, V, XI) oder netzwerkbildend (IV, VII) auftreten.

Sie tragen zur mechanischen Festigkeit, Zugbelastung und Formgebung von Geweben bei, ermöglichen Zellenmigration, beeinflussen Signalwege und Gewebehomöostase. Im Knochen- und Knorpelgewebe wirken Kollagenfasern als tragende Stützstruktur, während Kollagen in der Basalmembran als Barriere und Filter dient.

Synthese erfolgt durch Fibroblasten, Chondrozyten und Osteoblasten. Mutationen in Kollagen-Genen führen zu Erkrankungen wie der Osteogenesis imperfecta (Typ-I-Collagen) oder dem Ehlers-Danlos-Syndrom. Kollagen kann aus tierischen Quellen gewonnen, hydrolysiert oder als Nahrungsergänzung verwendet werden; die Bioverfügbarkeit und Effektivität von Kollagenpräparaten ist Gegenstand laufender Forschung.