Arginineresiduen

Arginineresiduen zijn de zijketens van het aminozuur arginine die voorkomen in eiwitten. Arginine is een basisch aminozuur met een guanidiniumgroep in de zijketen. Door deze groep heeft arginine bij fysiologische pH’s een hoge pKa (ongeveer 12,5) en blijft de kant positief geladen. Daardoor is het zeer wateroplosbaar en speelt het een cruciale rol bij elektrostatistische interacties in eiwitten.

In eiwitten bevinden arginineresiduen zich vaak op oppervlaktes waar ze bindingen met negatief geladen moleculen kunnen aangaan, zoals DNA, RNA en fosfaatgroepen. Ze kunnen salt bridges vormen met zure residues, waterstofbruggen faciliteren en zo bijdragen aan de structuur, stabiliteit en specificiteit van onder andere bindingen en katalytische sites.

Arginineresiduen kunnen post-translationeel gemodificeerd worden. Voorbeelden zijn methylering door protein arginine methyltransferases (PRMTs), wat leidt tot mono-, di- of trimethylarginine en invloed heeft op interacties en genregulatie. Citrullinatie door peptidylarginine deiminases (PADs) vervangt de guanidiniumgroep door citrulline, wat de lading en bindingsmogelijkheden wijzigt. Ook nitrosylatie kan plaatsvinden in NO-signaalroutes, wat interacties en activiteit kan beïnvloeden.

In onderzoek en biotechnologie zijn arginineresiduen relevant vanwege hun rol in bindingscentra en katalytische mechanismen. Mutaties van arginine naar andere residuen kunnen leiden tot verlies van binding of enzymatische activiteit, terwijl de positie van arginine bepalend kan zijn voor substraatselectie en allostere controle.