inhibitorów

Inhibitory to substancje lub czynniki, które zmniejszają aktywność enzymów, reakcji chemicznych lub procesów biologicznych. Mogą być chemiczne, biologiczne, naturalne lub syntetyczne i odgrywają kluczową rolę w kontroli tempa reakcji oraz regulacji procesów metabolicznych.

W enzymologii inhibitory dzielą się na odwracalne i nieodwracalne, a wśród odwracalnych na konkurencyjne, niekonkurencyjne i mieszane. Inhibitory konkurencyjne zajmują aktywne miejsce substratu, podnosząc wartość Km przy stałym Vmax. Inhibitory niekonkurencyjne wiążą się z innym miejscem na enzymie, obniżając Vmax bez zmiany Km. Inhibitory mieszane oddziałują zarówno na enzym wolny, jak i na kompleks enzym-substrat. Nieodwracalne wiążą się trwałe. Skuteczność mierzy się Ki lub IC50.

W farmakologii inhibitory pełnią rolę leków i narzędzi badawczych. Przykłady to aspiryna hamująca cyklooksygenazę (COX), statyny hamujące reduktazę HMG-CoA, inhibitory ACE oraz inhibitory proteaz stosowane w terapii przeciwwirusowej. Mogą mieć korzystne efekty, lecz także działania niepożądane wynikające z blokowania funkcji naturalnych enzymów.

W przemyśle inhibitory chronią materiały przed degradacją, ograniczają korozję (inhibitory korozji) i polimeryzację (inhibitory polimeryzacji). W naturze występują w roślinach jako mechanizmy obronne i czynniki antyodżywcze, na przykład inhibitory proteaz i amylazy.

Inhibitory są kluczowymi narzędziami w chemii, biochemii i medycynie, a ich dobór zależy od mechanizmu działania i kontekstu zastosowania.