collageneiwitten

Collageneiwitten, ook wel collageen genoemd, vormen de belangrijkste structurele eiwitten in animale bindweefsels en komen voor in huid, botten, pezen en kraakbeen. In mensen bestaan de collageenfamilie uit minstens 28 typen, met type I, II en III het meest voorkomend. Type I ligt bijvoorbeeld in huid en bot, type II in kraakbeen en type III in reticulaire vezels en bloedvaten.

Structuur en modificaties: collageeneiwitten bestaan uit drie polypeptideketens die een drievoudige helix vormen. De repetitie Gly-X-Y, vaak Gly-Pro-Hyp, is kenmerkend. Glycine verschijnt op elke derde positie; proline en hydroxyproline helpen de helix stabiliseren. Na de eiwitsynthese gebeuren post-translationele modificaties zoals hydroxylering van proline en lysine en kruisbindingen door lysyl-oxidase, wat de sterkte en trekvastheid van de vezels verhoogt.

Syntese en assemblage: collageen wordt geproduceerd door fibroblasten en andere cellen. In het endoplasmatisch reticulum worden pro-collageenketens gevormd, gehydroxyleerd en gevouwen tot procollageen. Dit wordt buiten de cel uitgescheiden en vervolgens door peptidases gemodificeerd tot collageenfibrillen, die samenbundelen tot langere vezels in de extracellulaire matrix.

Functie en toepassing: collageeneiwitten leveren treksterkte, vormen een raamwerk voor weefselregeneratie en beïnvloeden celadhesie en migratie. Voedingssupplementen met collageenpeptiden en gelatine worden gepromoot voor huid- en botgezondheid, maar onderzoeksresultaten variëren. In de geneeskunde en industrie dienen collagenen als biomateriaal voor wondzorg, wondbedekking en dermale vullers.