Zuurstofbinding

Zuurstofbinding is het proces waarbij zuurstofmoleculen zich hechten aan zuurstofdragers in levende wezens, met als belangrijkste voorbeelden hemoglobine en myoglobine. De binding is reversibel, zodat zuurstof kan worden opgenomen bij hoge partiële druk van zuurstof (pO2) en vrijgegeven bij lage pO2, zoals in weefsels.

Hemoglobine (Hb) is een tetramerisch eiwit in rode bloedcellen met vier heemgroepen. Ieder heem bevat ijzer in de Fe2+-toestand en kan één O2-molecuul binden, zodat tot vier O2 per Hb-molecuul mogelijk is. De binding is cooperaal: de aanhechting van de eerste O2 maakt de volgende bindingen gemakkelijker, wat resulteert in een sigmoïde zuurstofbindcurve. In longen laden O2 bij hoog pO2; in weefsels wordt O2 vrijgegeven bij laag pO2. De werking wordt beïnvloed door factoren zoals het Bohr-effect (lagere pH en hogere CO2 verlagen de affiniteit en bevorderen afgifte), temperatuur en 2,3-BPG, dat de affiniteit verlaagt. Fetaal Hb heeft een hogere zuurstofaffiniteit dan volwassen Hb, wat overdracht aan de fetus vergemakkelijkt.

Myoglobine (Mb) is een enkelheems eiwit dat zuurstof opslaat en levert aan spiercellen. Mb bindt zuurstof bij lagere pO2 dan Hb en fungeert als opslag- en leveringsmiddel bij snelle zuurstofbehoefte tijdens spieractiviteit, waardoor zuurstofdiffusie vanuit bloed naar mitochondriën ondersteund wordt.

Naast Hb en Mb komen bij andere dieren ook andere-O2-dragers voor, zoals hemocyanine (kopergebonden) bij sommige invertebraten. Zuurstofbinding kan ook verstoringen kennen, bijvoorbeeld bij methemoglobinemie, waarbij ijzer in het Hb verminderd zuurstofbindend vermogen verliest.