Verzweigungsenzyme

Verzweigungsenzyme, auch als glykogenverzweigungsenzyme bezeichnet, sind Transferasen, die an der Bildung von α-1,6-glykosidischen Verzweigungen in α-D-Glucan-Polysacchariden beteiligt. Der am weitesten untersuchte Vertreter ist das 1,4-α-Glucan-Verzweigungsenzym (EC 2.4.1.18). Es führt eine Transglycosylierungsreaktion durch: Ein Abschnitt einer linearen 1,4-α-Glucan-Kette wird abgespalten und als neue Verzweigung an eine andere Stelle der Kette durch Bildung einer α-1,6-Verbindung wieder angehängt.

In Organismen kommen Verzweigungsenzyme in verschiedenen Formen vor. In Tieren und Menschen existieren Gene wie GBE1 (und in manchen Spezies GBE2); in Pflanzen mehrere Isoformen (BE1, BE2, BE3, in plastidischer Lokalisation). Bakterien besitzen typischerweise das Enzym GlgB. Diese Enzyme befinden sich überwiegend im Zytosol, bei Pflanzen auch in Plastiden.

Die enge Verbindung zu Stärke- und Glykogenbiosynthese bedeutet, dass Verzweigungsenzyme die Struktur der Polysaccharide entscheidend beeinflussen. Durch das Einführen von Verzweigungen erhöht sich die Anzahl der Enden, was die Löslichkeit und die Verdauungsrate erhöht und die Energiedarbietung bei Bedarf verbessert. In Stärke führt dies zur Bildung von amylopektin mit vielen Verzweigungen; in Glykogen sorgt es für eine kompaktere Speicherform.

Klinisch bedeutsam ist der Mangel an Verzweigungsenzyme, insbesondere GBE1, der zur Glykogen-Speicherkrankheit Typ IV (Andersen-Krankheit) führen kann. Charakteristisch sind abnorme, polyglukanartige Speicherformen, Leber- und Herzerkrankungen.

Verzweigungsenzyme werden auch in biotechnologischer und industrieller Forschung genutzt, um die Struktur von Stärke oder anderen Glucan-Polysacchariden gezielt zu beeinflussen.