Röntgenkristallografie

Röntgenkristallografi är en metod för att bestämma atomstrukturen hos kristallina ämnen med hjälp av röntgendiffraktion. När röntgenstrålar träffar en kristall uppstår diffraktionsmönster som återspeglar ordningen bland atomerna i kristallen. Enligt Braggs lag uppkommer diffraktionsmaxima när nλ = 2d sin θ, där λ är våglängden, d avståndet mellan gitterplan och θ diffraktionsvinkeln. Mönstret ger information om strukturfaktorerna F(hkl) och deras fasinformation; fasen saknas i mätningarna och måste lösas med metoder som isomorf ersättning, anomal dispersion eller molekylär ersättning (för proteiner). Med rätt fas kan elektrondensitetskartor rekonstrueras.

Processen omfattar kristallisering av ämnet, datainsamling med röntgenkälla (laboratorierör med röntgenrör eller synkrotron) och detektorer som registrerar diffraktionen. Data bearbetas för att bestämma kristallens orientering, indexera reflexerna, integrera intensiteter och skala data. Faser erhålls som nämnts ovan, följt av modellbygge och raffinering mot de observerade intensiteterna. Den slutliga strukturen presenteras som atomkoordinater, oftast i PDB-format, och valideras med statistik och jämförelser med elektron-densitetskartor.

Röntgenkristallografi har varit central för studier av proteiner, DNA och små molekyler och är avgörande för läkemedelsdesign, katalys och materialforskning. Historiskt märks upptäckten av röntgendiffraktion i kristaller av Max von Laue (1912) och utvecklingen av Braggs’ metod (1913–1915), vilken belönades med Nobelpris. Modern praxis inkluderar synkrotronljus, cryokylning, mikrokristallografi och serial crystallography vid XFEL.