Proteinuntereinheiten

Proteinuntereinheiten sind einzelne Polypeptidketten, aus denen viele Proteine bestehen. Bei zahlreichen Proteinen liegen mehrere Untereinheiten vor, die zu einer funktionellen Einheit oligomerisieren. Untereinheiten können identisch sein (gleiche Untereinheiten) oder verschieden (unterschiedliche Untereinheiten). Die Gesamtheit der Untereinheiten und ihre räumliche Anordnung bildet die Quaternärstruktur des Proteins. Die Bindung zwischen Untereinheiten erfolgt überwiegend über nicht-kovalente Wechselwirkungen; in einigen Fällen tragen auch Disulfidbrücken oder andere kovalente Verbindungen zur Stabilität bei.

Durch die Untereinheiten können Funktionen aufgeteilt werden; Allosterie ermöglicht eine kooperative Regulation, und die oligomere Organisation kann Stabilität, Spezifität und Regulation verbessern. Beispiele für Proteine mit Untereinheiten sind der Hämoglobin-Tetramer, der aus zwei Alpha- und zwei Beta-Untereinheiten besteht, und Immunoglobuline, die aus zwei schweren und zwei leichten Ketten zusammengesetzt sind. Andere multilaterale Enzyme, wie der ATP-Synthase-Komplex, bestehen aus vielen Untereinheiten, die zusammen eine Funktionsmaschine bilden.

Untereinheiten werden in der Regel von unterschiedlichen Genen codiert und können verschiedene Isoformen aufweisen. Die Assemblierung kann während der Faltung oder danach stattfinden und erfolgt oft unter Einfluss von Chaperonen und spezifischen Signalen.

Störungen in der Untereinheitenzusammensetzung oder -Faltung können zu Funktionsverlusten oder Erkrankungen führen. In der Forschung ermöglichen Studien zu Untereinheiten-Interaktionen das Verständnis von Regulation und Allosterie. Moderne Strukturanalytik, einschließlich Kryo-Elektronenmikroskopie, erlaubt die Abbildung von Quaternärstrukturen und deren Dynamik.