Massenspektrum

Massenspektrum bezeichnet die Darstellung der gemessenen Ionenintensitäten als Funktion des Masse-zu-Ladungs-Verhältnisses (m/z) eines Analytmoleküls oder -ions, erzeugt durch Massenspektrometrie. Typischerweise wird die x-Achse in m/z notiert und die y-Achse gibt die relative Intensität der Ionen an. Das Spektrum liefert Informationen über die Masse und die Struktur des untersuchten Moleküls.

Im Spektrum erscheinen verschiedene Peaks. Der Molekülionenpeak (M+) entspricht dem Ion der ganzen Molekülmasse, oft gefolgt von Fragmentionen, die durch Bruch der Molekülbindung entstehen. Die stärksten Peaks bezeichnet man als Basisspektrum oder Basispiek, deren Intensität typischerweise am höchsten ist. Isotopenmuster zeigen sich als M+1-, M+2- bzw. weitere Peaks, bedingt durch natürliche Isotope wie 13C, 15N, 37Cl oder 81Br. Die Form und Abfolge der Peaks liefern Hinweise auf die Summenformel und Struktur des Analyten.

Massenspektrometrie verwendet verschiedene Ionisierungsmethoden. Hard-Ionisierung wie Elektronen-Ionisation (EI) erzeugt oft stark fragmentierte Spektren, während Soft-Ionisierungsmethoden wie Elektrospray (ESI) oder Matrixunterstützte Laserdesorption/Ionisation (MALDI) überwiegend ата absoluta Ionen liefern. Hochauflösende Massenspektrometrie (HRMS) ermöglicht die Bestimmung des exakten Massenwerts und damit präzise Formelbeiträge. Tandem-Massenspektromie (MS/MS) liefert fragmentarische Spektren nach Selektion eines bestimmten Ions und dient der Strukturanalyse.

Anwendungen umfassen Identifikation und Strukturaufklärung von organischen Verbindungen, Bestimmung der Summenformel, Proteomik, Metabolomik und Umweltanalytik. Grenzen ergeben sich aus der Notwendigkeit ionisierbarer oder volatil machbarer Substanzen, möglichen Artefakten und der Interpretation komplexer Spektren, oft gestützt durch Datenbanken und Referenzspektren.