Gerüstproteine

Gerüstproteine sind Proteine, die andere Proteine räumlich und funktionell organisieren, indem sie multimerische Komplexe bilden und Signalkaskaden koordinieren. Sie kommen in unterschiedlichen zellulären Kontexten vor, etwa als strukturelle Komponenten des Zytoskeletts (z. B. Ankyrin, Spectrin) oder als Signalgerüste, die Enzyme wie Kinasen und Phosphatasen zusammenbringen.

Funktionen von Gerüstproteinen umfassen die Erhöhung der Effizienz und Spezifität von Signalübertragungen, die räumliche Restriktion von Reaktionen, Isolierung paralleler Signale und die Vermittlung allosterischer Regulation. Viele besitzen mehrere modulare Bindungsdomänen (z. B. PDZ, SH2, SH3, WW, PH), die spezifische Interaktionen ermöglichen. Beispiele für Signalgerüste sind KSR (Kinase Suppressor of Ras), Ste5 in Hefen, AKAPs (A-kinase anchoring proteins) und synaptische Gerüste wie PSD-95.

Gerüstproteine beeinflussen Dynamik und Lokalisation von Signalnetzwerken und können durch posttranslationale Modifikationen, Proteolyse oder konkurrierende Interaktionen reguliert werden. Veränderungen in ihrer Expression oder Funktion werden mit Krankheiten verknüpft, darunter Krebs, neurologische Erkrankungen und Herz-Kreislauf-Störungen, weshalb sie als potenzielle Therapieziele untersucht werden. Trotz ihrer Bedeutung sind die genauen Mechanismen vieler Gerüstproteine je nach Zelltyp und Kontext Gegenstand aktueller Forschung.