Bindungsdomänen

Bindungsdomänen sind diskrete Abschnitte in Biomolekülen, meist Proteinen, die spezifische Bindungen zu Liganden herstellen. Sie unterscheiden sich von katalytischen Domänen dadurch, dass ihr Schwerpunkt auf Erkennen und Binden liegt, obwohl manche Domänen auch enzymatische Aktivitäten belegen können. Binding-Domänen sind oft modular aufgebaut; Proteine können verschiedene Domänen kombinieren, wodurch sich vielfältige Bindungsspezifitäten und Funktionen ergeben.

Die Hauptaufgabe von Bindungsdomänen besteht darin, Substrate wie Ionen, kleine Moleküle, Nukleinsäuren oder andere Proteine spezifisch zu erkennen und zu binden. Dadurch ermöglichen sie Signalübertragung, subzelluläre Lokalisierung, Bildung multipler Protein-Komplexe oder Regulation von Enzymaktivitäten. Die Bindungsspezifität ergibt sich aus der Struktur der Bindungsstelle, der Elektrostatik, hydrophoben Interaktionen und oft aus charakteristischen Sequenz- oder Strukturelementen des Liganden.

Zu typischen Beispielen gehören SH2-Domänen, die Phosphotyrosin-Motive erkennen, SH3-Domänen, die Prolin-reiche Sequenzen binden, und PDZ-Domänen, die endständige Motive von Zielproteinen an Ort und Stelle halten. PH-Domänen binden Phosphoinositide in Membranen; Zinkfinger-Domänen vermitteln oft DNA- oder RNA-Bindung; immunoglobulin-ähnliche Domänen unterstützen breite Protein-Protein-Interaktionen. Diese Domänenfamilien zeigen, wie Proteine durch modulare Architektur vielfältige Bindungsmöglichkeiten entwickeln.

Evolutionär ermöglichen Domänenmodularität und Domainrearrangements die Entstehung neuer Funktionen. Veränderungen in Domainzusammenstellungen, Genfusionen oder alternatives Splicing tragen zur Diversität von Proteinfunktionen bei. Bindungsdomänen sind daher zentral für Signalwege, Zellstruktur und Entwicklung und werden in Forschung, Medizin und synthetischer Biologie intensiv untersucht.