Enzymaktivitäten

Enzymaktivität bezeichnet die Fähigkeit eines Enzyms, Substrate in Produkte umzuwandeln. Sie wird typischerweise unter definierten Bedingungen gemessen und in Aktivitätseinheiten (U) angegeben, wobei eine Einheit die Umwandlung von 1 Mikromol Substrat pro Minute unter festgelegten Reaktionsbedingungen bezeichnet. Die Messung erfolgt üblicherweise in enzymatischen Assays, die pH, Temperatur, Puffergestaltung und Substratkonzentration festlegen.

Die Aktivität hängt von der Substratbindung und der Katalyse ab und lässt sich durch das Michaelis-Menten-Schema beschreiben. Dabei charakterisieren die Michaelis-Konstante Km die Substratmenge, bei der die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit erreicht ist, und Vmax die maximale Reaktionsgeschwindigkeit. Der Parameter kcat (Umdrehungen pro Enzymzentrum pro Sekunde) gibt die katalytische Effizienz eines Enzyms unter Sättigung an.

Zahlreiche Faktoren beeinflussen Enzymaktivität. Temperatur und pH bestimmen die optimale Reaktionsumgebung; Cofaktoren wie Metallionen oder Coenzyme sind oft notwendig für die Reaktion; Inhibitoren und Aktivatoren modulieren die Aktivität. Enzyme können durch allosterische Regulation, reversible Modifikationen oder durch Zymogene (inaktive Vorstufen) ein- oder ausgeschaltet werden.

In biologischen Systemen variiert Aktivität je nach Organismus, Zelltyp und mikromilieu. Enzymaktivitäten sind zentral für Stoffwechselwege, Regulation von Signaltransduktionskaskaden und therapeutische Ansätze. In der Praxis dienen Aktivitätsmessungen der Biotechnologie, Diagnostik und Arzneimittelentwicklung, um Enzymfunktion, Wirkstoffwirkung oder metabolische Dysbalancen zu verstehen.