Enzymzentrum

Enzymzentrum, in der Biochemie, bezeichnet das aktive Zentrum eines Enzyms – den Bereich, in dem Substratmoleküle binden und die chemische Reaktion stattfindet. Das Zentrum bildet meist eine dreidimensionale Tasche oder Kluft, die durch Aminosäurereste zusammengehalten wird, oft ergänzt durch Cofaktoren wie Metallionen oder organische Coenzyme.

Die Bindung des Substrats wird durch Form, Ladung, Hydrophobie/Hydrophilie und Wasserstoffbrücken geformt, sodass eine Komplementarität entsteht. Das Enzym stabilisiert den Übergangszustand und richtet die chemische Reaktion so aus, dass die Aktivierungsenergie sinkt. Katalyse kann durch verschiedene Mechanismen erfolgen, etwa durch Säure-Base-Katalyse, kovalente Katalyse oder Metallionenkatalyse; die Mikroenvironment beeinflusst pKa-Werte und Reaktivität.

Die Spezifität des Enzymzentrums bestimmt, welche Substrate akzeptiert werden und mit welcher Geschwindigkeit. Viele Enzyme zeigen hohe regio- und Enantioselektivität. Unter bestimmten Umständen kann eine Konformationsänderung erfolgen, genannt Induzierter Fit, bei dem sich das Enzym beim Substratbindung anpasst, um die Reaktion zu optimieren.

Mutationen im Enzymzentrum können Aktivität, Substratspezifität oder Reaktionsgeschwindigkeit verändern oder vollständig deaktivieren. Inhibitoren, die Substraten ähneln, binden oft am aktiven Zentrum und blockieren den Turnover; Mechanismus-basierte Inhibitoren können das Enzym direkt inaktivieren.

Strukturelle und mechanistische Untersuchungen, etwa mittels Röntgenstrukturanalyse, Kryo-E Elektronenmikroskopie, NMR, Mutagenese und kinetischer Analysen, beleuchten die Architektur des Enzymzentrums. Dieses Wissen dient der Enzymtechnik, der Arzneimitteldesign und dem Verständnis der Stoffwechselregulation.

Historisch entwickelte sich das Konzept vom Lock-and-Key-Modell hin zu Modellen des Induzierten Fits, die die Dynamik des Enzymzentrums berücksichtigen.