Debranchingenzym

Debranchingenzym, auch als debranching enzyme bezeichnet, ist eine Gruppe von Enzymen, die an der Spaltung verzweigter Polysaccharide wie Glykogen und Stärke beteiligt sind. Sie erkennen α-1,6-glykosidische Verknüpfungen an den Verzweigungen der Ketten und ermöglichen so eine vollständige Abbauphase durch andere Abbauenzyme.

Im Menschen und anderen Tieren besitzt die Glykogen-Debranching-Enzymaktivität zwei funktionelle Teilbereiche: eine 4-α-glucanotransferase-Aktivität, die einen Block von Glucosylringen von einer Verzweigung auf eine benachbarte Kette verschiebt, und eine Amylo-1,6-Glucosidase-Aktivität, die die verbleibende α-1,6-Verknüpfung spaltet und freies Glukosemolekül freisetzt. Diese kombinierten Tätigkeiten treten nach dem Abbau durch Glykogenphosphorylase auf und erleichtern die weitere Spaltung zu Glukose-6-phosphat, das in den zellulären Stoffwechsel eingespeist wird.

Genetische und klinische Aspekte: Ein Mangel am Glykogen-Debranching-Enzym führt zur Glykogen-Speicherkrankheit Typ III (Cori-/ Forbes-Krankheit). Die Ausprägung variiert, häufig treten Hepatomegalie, Hypoglykämie und Muskelschwäche auf; die Erkrankung wird durch Mutationen im AGL-Gen verursacht, das das Enzym kodiert.

In Pflanzen und Mikroorganismen spielen Debranching-Enzyme ebenfalls eine zentrale Rolle beim Abbau von Stärke und verwandten Glucanen. Pflanzen setzen dafür Isoamylasen und Pullulanasen ein, die α-1,6-Verzweigungen hydrolysieren und so lineare Glukanketten freisetzen, die weiter abgebaut werden können.

Zusammengefasst sind Debranchingenzyme essenziell für die effiziente Bereitstellung von Glukose aus verzweigten Kohlenhydraten und arbeiten eng mit anderen Enzymen des Kohlenhydratabbaus zusammen.