Ca2Bindung

Ca2Bindung bezeichnet die spezifische Bindung von Calciumionen (Ca2+) an chemische Gruppen oder Moleküle wie Proteine, Nukleinsäuren oder kleine Liganden. Calcium bindet typischerweise über Sauerstoffkoordination, etwa durch Carboxylatgruppen von Asp- und Glu-Resten, Wassermoleküle oder Carbonylgruppen, und erreicht oft sieben- bis achtkoordination. Die Affinität und Koordination hängen von Umweltfaktoren wie pH, Ionenstärke und der Anwesenheit anderer Metallionen ab.

In Proteinen kommen spezialisierte Calciumbindungsmotive vor, darunter das EF-Hand-Motiv. Calciumbindende Proteine wie Calmodulin, Troponin C und Annexine fungieren als Calciumsensoren oder -puffer. Nach Ca2+-Bindung ändern sie ihre Konformation und vermitteln oder regulieren Interaktionen mit Zielproteinen.

Funktionen von Ca2Bindung umfassen die Regulation enzymatischer Aktivität, das Öffnen oder Schließen von Kanälen, die Freisetzung von Neurotransmittern und die Steuerung der Muskelkontraktion. In Muskeln spielt Troponin C eine zentrale Rolle, während Calmodulin die Aktivität vieler Kinasen und Enzyme vermittelt. Calcium dient auch als zweiter Bote in verschiedenen Signalwegen und beeinflusst Transkriptionsprogramme.

Zelluläre Calciumlevel werden durch sorgfältig regulierte Pools kontrolliert. Im Zytosol liegt der freibewegliche Ca2+-Spiegel resting im Nanomolarbereich und kann durch Signale rasch auf Mikromolarwerte ansteigen. Extrazellulär liegen Ca2+-Konzentrationen von etwa 1–2 mM vor. Ca2+-Bindung erfolgt oft temporär und hochaffin, und Mg2+ konkurriert um Bindungsstellen und moduliert die Affinität.

Methoden zur Untersuchung der Ca2+-Bindung umfassen kalorimetrische Ansätze wie ITC, Fluoreszenzindikatoren (z. B. Fura-2, Fluo-4) und NMR-Techniken. Dysregulationen der Ca2+-Bindung stehen im Zusammenhang mit Herz-, Neurologie- und Stoffwechselerkrankungen.