substratspecificitet

Substratspecificitet är ett begrepp inom biokemi och enzymologi som beskriver en biomolekyls förmåga att känna igen och katalysera reaktioner med ett eller ett begränsat antal substrat med definierad kemisk struktur. Denna specificitet uppstår ur den form- och kemiska kompatibiliteten mellan substratet och den katalytiska ytan, ofta aktiv platsen i ett enzym, där attraktiva interaktioner som vätebindningar, jonbindningar och hydrofoba kontakter stabiliserar substratet under övergångstillståndet. Inducerad passform och dynamiska konformationsförändringar kan förstärka specifiteten genom att passa substratet bättre när det binds.

Substratspecificitet kan skilja sig i grad. Vissa system är mycket snäva och katalyserar endast ett enda substrat, medan andra visar bredare men fortfarande definierad substratsval. Stereospecificitet spelar ofta en viktig roll: många enzymer är specifika för en viss stereoisomeri eller en enantiomer, medan andra kan vara mindre restriktiva. Denna specificitet kan kvantifieras kinetiskt via parametrarna Km, Vmax och kcat; särskilt kcat/Km anger hur effektivt substratet omvandlas.

Faktorer som pH, temperatur, närvaro av kofaktorer eller regulatoriska molekyler och allosterisk kontroll påverkar substratspecificiteten. Vissa enzymer är ytterst selektiva, medan andra är mer promiscuösa och kan katalysera liknande reaktioner på flera substrat. Individenzymers specificitet är därför en kombination av struktur, dynamik och miljö.

Användningar av kunskap om substratspecificitet inkluderar läkemedelsdesign, enzymatisk produktion och industriell bioteknik, där man genom proteinengineering eller selektion kan modifiera eller förbättra vilka substrat som accepteras. Metoder som kinetiska studier, strukturella analyser och mutagenes används för att kartlägga och justera specifiteten.