proteïnecomplexen

Proteïnecomplexen zijn samengestelde eiwitstructuren die bestaan uit twee of meer eiwitsubeenheden die samenwerken om een specifieke functie uit te voeren. De subunits kunnen homo- of heteromultimers zijn, en vaak zijn ze bijeengehouden door niet-covalente interacties, occasional covalente binding en aanvullende cofactors zoals RNA, metaalionen of prostetische groepen. Deze complexes zijn essentieel voor een breed scala aan cellulaire processen.

Kernpunten van structuur en dynamiek zijn onder meer de quaternary structuur, stoichiometrie en modulariteit. Proteïnecomplexen kunnen stabiel en permanent zijn, zoals de ribosoom, maar ook tijdelijk en dynamisch fungeren als onderdelen van signaalroutes of macromoleculaire machines. De assemblage kan sequentieel verlopen en vereist vaak hulp van chaperone-eiwitten en correctief ondersteunende factoren. De functionele status van een complex kan worden beïnvloed door allostere regulatie, subuniteverandering en subcellulaire lokalisatie.

Voorbeelden van bekende proteïnecomplexen zijn onder andere de ribosoom, het proteasoom, de ATP-synthase, en fotosysteem II in de fotosynthetische membranen. Andere belangrijke complexes omvatten de eiwit‑RNA-polymerase holo-enzymen, het spliceosoom en verschillende eiwitmodulerende kernen in signalering. Deze machines kunnen ook cofactoren en RNA bevatten die als architectuur of katalytisch component dienen.

Onderzoek naar proteïnecomplexen maakt gebruik van technieken zoals cryo-EM, röntgendiffractie, cryo‑X-ray tomografie en cross-linking mass spectrometrie. Defecten in complexe productie of werking kunnen leiden tot ziekten zoals neurodegeneratieve aandoeningen of kankers, en spelen een rol bij verstoorde proteïne-homeostase en misfolding.