hemóglóbíns

Las hemoglobinas son proteínas presentes en los eritrocitos que facilitan el transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos y de dióxido de carbono desde los tejidos a los pulmones para su excreción. En los adultos, la hemoglobina suele ser un tetrámero formado por dos cadenas de globina alfa y dos de globina beta, cada una asociada a un grupo hemo que contiene hierro en estado Fe2+. Existen variantes como HbA, HbA2 y HbF (fetal), que difieren en la composición de las cadenas globínicas.

Función y mecanismo: cada grupo hemo puede unirse de forma reversible a una molécula de oxígeno. La unión de O2 es cooperativa entre las subunidades, lo que permite una entrega eficiente en tejidos con demanda variable. Además de transportar oxígeno, la hemoglobina ayuda a transportar dióxido de carbono de regreso a los pulmones; una parte se transforma en bicarbonato en el plasma y una fracción se une a la globina formando carbaminohemoglobina.

Regulación de la afinidad: la afinidad por el oxígeno se modula por factores como el pH, la temperatura, la concentración de 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG) y la presencia de CO2. Estas influencias permiten adaptar la entrega de oxígeno a las necesidades metabólicas de cada situación.

Trastornos y variaciones: las variantes estructurales pueden dar lugar a hemoglobinas anómalas (por ejemplo, HbS en la anemia falciforme). Las talasemias reflejan una producción reducida o ausente de una cadena globínica. Otras condiciones incluyen methemoglobinemia y carboxihemoglobinemia, que alteran la capacidad de transporte de oxígeno.

Ciclo de vida y medición: los eritrocitos contienen Hb y viven unos 120 días en humanos. Los valores de hemoglobina en sangre se expresan en gramos por decilitro y varían por sexo y edad. En general, niveles bajos indican anemia y niveles altos, policitemia.