enzyminaktivering

Enzyminaktivering är processen där ett enzym går från en inaktiv form, ofta kallad zymogen eller proenzym, till en aktiv form. Denna reglering är viktig för att förhindra att eget vävnad bryts ned och för att möjliggöra kontrollerad katalys i rätt tids- och rumslig kontext.

En vanlig mekanism är proteolytisk aktivering: inaktiva zymogener aktiveras genom proteolytiska klyvningar som avlägsnar segment som hämmar det aktiva centret. Exempel är trypsinogen som omvandlas till trypsin av enterpeptidas i tunntarmen, pepsinogen som aktiveras till pepsin i magsäckens sura miljö, samt koagulationsfaktorer som prothrombin som aktiveras till trombin och plasminogen som aktiveras till plasmin i fibrinolysvägen.

Aktivering kan också ske utan proteolys, genom allosterisk reglering eller cofaktorer. Bindning av små molekyler eller joner kan inducera konformationsförändringar som ökar enzymets aktivitet. Fosforylering och defosforylering utgör centrala sätt att reglera många enzymer på snabb respons. Allosteriska ligander kan även förändra affiniteten för substrat.

Regleringen av enzyminaktivering sker ofta genom restriktiv lokalisering och användning av inhibitorer: zymogener lagras i inaktiva former och aktiveras endast i specifika cellrum eller vävnader. Felaktig aktivering eller brist på kontrollmekanismer kan bidra till sjukdomar, till exempel pankreaskada vid otillräcklig kontroll av egna enzymer eller störningar i koagulations- och fibrinolysvägarna.