betabarrelproteinerna

Betabarrelproteinerna är en grupp membranproteiner byggda av beta-strands som bildar en sluten betabarrel i membranen. Denna arkitektur skapar ofta en por eller kanal som tillåter passage av små molekyler och joner, men betabarrelproteinerna uppvisar även roller som transportörer, receptorer och enzymer. De är främst vanliga i yttre membranet hos Gram-negativa bakterier samt i yttre membranet hos mitokondrier och kloroplaster hos eukaryota organismer.

Strukturmässigt består beta-barrelet av flera antiparallella eller blandade beta-strands som formar en cylindrisk lumen. Externa loopar varierar i längd och sammansättning och avgör specificitet och antigenicitet. De har ofta ett N-terminalt signalpeptid för Sec-pathwayen in i periplasman och en C-terminal beta-signal som styr korrekt inbäddning i yttre membranet.

Biogenes och insertion: I Gram-negativa bakterier lever beta-barrelproteiner i yttre membranet via BAM-komplexet (BamA och associerade lipoproteiner BamB–E). Periplasmatiska chaperoner som SurA och Skp hjälper att undvika aggregation innan de når membranet. I mitokondrier och kloroplaster hanteras insertion via TOM/SAM-komplexen eller TOC/TIC-systemet, och beta-barrelproteinerna inkluderar exempelvis Tom40 och VDAC i mitokondriernas yttre membran samt Toc75 i kloroplaster.

Funktioner och exempel: Poriner som OmpF och OmpC ger bred passage av små molekyler; mindre eller specialiserade beta-barrelproteiner fungerar som receptorer eller enzymatiska enheter. Autotransportörer använder en C-terminal beta-barrel för att bilda en kanal som möjliggör utsläpp av passagerarproteiner.

Evolution och betydelse: Trots olika organismgrupper delar beta-barrelproteinerna en gemensam arkitektur och koppling till yttre membranbiogenes, vilket gör dem centrala för näringsupptag, metabolism och patogenes.