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Tyrosinreste

Der Tyrosinrest bezeichnet das Tyrosin-Aminosäuremolekül, das als Rest in einer Proteinkette vorkommt. Die Seitenkette von Tyrosin besteht aus einer para-hydroxyphenylgruppe, die dem Rest charakteristische aromatische und teilweise polare Eigenschaften verleiht. In Proteinen wird Tyrosin durch das genetische Kodonetz UAU oder UAC in die Polypeptidsequenz eingebaut. Der Rest trägt zur Stabilität von Proteinen, zu Bindungs- und Katalysemechanismen sowie zu spezifischen Interaktionen bei.

Tyrosinreste können in Proteinen vielfältige Rollen übernehmen. Aufgrund der phenolischen Gruppe beteiligen sie sich an Wasserstoffbrücken,

Posttranslationale Modifikationen von Tyrosin sind zentral für die Signalgebung. Die Phosphorylierung von Tyrosin durch Tyrosinkinasen ist

Biologisch bedeutsam ist Tyrosin auch als Vorläufer der Melaninbildung: In Melanozyten wird Tyrosin durch Tyrosinase zu

Analytisch lässt sich der Tyrosinrest mittels Sequenz- und Massenspektrometrie identifizieren; Modifikationen führen zu charakteristischen Massenzugaben, die

π-π-Interaktionen
und
anderen
nichtkovalent
Bindungen.
Ihre
Reaktivität
wird
durch
die
Umgebung
beeinflusst,
weshalb
Tyrosinreste
leicht
an
Regulation
und
Strukturmechanismen
beteiligt
sein
können.
ein
Schlüsselschritt
in
vielen
Signalwegen,
wobei
Tyrosinphosphatasen
die
Modifikation
wieder
entfernen.
Weitere
Modifikationen
umfassen
Tyrosinsulfation
in
sekretorischen
Proteinen,
Nitrierung
unter
oxidativem
Stress
sowie
Iodierung
in
der
Schilddrüse.
Solche
Modifikationen
können
Aktivität,
Lokalisierung
oder
Interaktionen
von
Proteinen
beeinflussen.
DOPA
und
weiter
zu
Dopaquinon
oxidiert.
In
der
Proteinchemie
wird
der
Tyrosinrest
oft
mit
dem
Kürzel
Tyr
oder
Y
bezeichnet.
auf
phosphorylierte
oder
andere
modifizierte
Tyrosine
hinweisen.