TypIKollagen

Typ I Kollagen, auch als Typ-I-Kollagen bezeichnet, ist das häufigste Kollagen im menschlichen Körper und bildet die wesentliche Strukturkomponente des Bindegewebes. Es gehört zu den fibrillären Kollagenarten und besteht aus zwei Alpha-1(I) Ketten und einer Alpha-2(I) Kette, die sich zu einem Tripelhelix zusammenlagern. Die Gene COL1A1 und COL1A2 kodieren diese Untereinheiten und befinden sich auf unterschiedlichen Chromosomen (COL1A1 auf 17q21.33; COL1A2 auf 7q22).

Die Typ-I-Kollagen-Synthese erfolgt primär in Fibroblasten, Osteoblasten, Chondroblasten und anderen kollagenproduzierenden Zellen. Im endoplasmatischen Retikulum werden Prokollagenpeptide angelegt; die Tripelhelix entsteht und das Molekül wird als Prokollagen sezerniert. Im Golgi-Apparat werden weitere Modifikationen durchgeführt, danach gelangen Prokollagen ins extrazelluläre Milieu, wo N- und C-Propeptide durch spezialisierte Proteasen entfernt werden. Tropokollagen-Moleküle lagern sich zu Fibrillen zusammen und werden durch lysyloxidase-vermittelte Quervernetzungen stabilisiert, wodurch sich eine widerstandsfähige extrazelluläre Matrix bildet.

Verteilung und Funktion: Typ-I-Kollagen sorgt für Zugfestigkeit und mechanische Stabilität in Haut, Sehnen, Bändern, Knochen, Dentin und dem Cornea-Stroma. In Knochen bildet es die organische Matrix, die Mineralisierung ermöglicht und die mechanische Festigkeit unterstützt. Es spielt auch eine Rolle bei der Wundheilung und Gewebeerneuerung.

Krankheiten: Mutationen in COL1A1 oder COL1A2 führen häufig zu Osteogenesis imperfecta (Glasknochenkrankheit) und können Formen des Ehlers-Danlos-Syndroms verursachen. Die genetische Verursachung ist meist dominanter Natur; die klinische Schwere variiert je nach Mutation.

Forschung und Anwendungen: Typ-I-Kollagen dient als Biomaterial in der Gewebetechnik, wird in der regenerativen Medizin eingesetzt und ist Gegenstand von Studien zu Alterung und Knochenstoffwechsel.