Tertiärstrukturer

Tertiärstrukturer är den tredimensionella organisationen av en ensam polypeptidkedja. Den beskriver hur kedjans backbone och sidokedjor veckas till en kompakt, funktionell form. Denna struktur uppstår genom ett nätverk av ickekovalenta interaktioner och, i vissa fall, disulfidbindningar mellan cysteinrester, vilket ger stabilitet åt hela proteinet.

Stabiliserande krafter inkluderar hydrofoba interaktioner där icke-polära sidokedjor vänds mot proteinets kärna, vätebindningar, elektrostatiska och joniska interaktioner samt disulfidbryggor. Den specifika tertiärstrukturen avgör hur proteinet fungerar, hur aktiva ytor bildas och hur ligander och andra molekyler binder.

Proteiner har ofta flera domäner som veckas var och en till sin egen struktur men fungerar samman i den övergripande tertiärstrukturen. Vissa proteiner är mer flexibla och kan genomgå konformationsförändringar som reglerar aktivitet eller bindning. Anfinsens dogm beskriver hur den primära sekvensen i praktiken bestämmer den slutgiltiga tertiärstrukturen under lämpliga förhållanden.

Fysikalisk-kemiska metoder som röntgendiffraktion av kristaller, kärnmagnetresonans och kryoelektronmikroskopi används för att bestämma tertiärstrukturer. Denna kunskap används inom biologisk forskning och läkemedelsutveckling, där förståelse av tertiärstruktur hjälper till att förutsäga funktion och designa bindningsfickor.