Hämoglobinfunktion

Hämoglobinfunktion bezeichnet die zentrale Rolle des Hämoglobins im Blut beim Transport von Sauerstoff aus der Lunge zu den Geweben und beim Rücktransport von Kohlendioxid aus den Geweben zur Ausatmung. Beim Erwachsenen besteht Hämoglobin (HbA) aus zwei Alpha- und zwei Beta-Ketten, jede Untereinheit trägt ein Häm-Molekül mit Eisen im Zustand Fe2+, das reversibel ein O2 binden kann.

Der Sauerstofftransport basiert auf Kooperativität: In der Lunge bindet O2 an Hb, wodurch die Affinität der übrigen Untereinheiten steigt, während in den Geweben bei niedrigerem pO2 O2 freigesetzt wird. Allosterische Einflussfaktoren modifizieren die Affinitität: 2,3-Bisphosphoglycerat senkt die O2-Affinität, um die Abgabe in Geweben zu erleichtern; CO2 und H+-Konzentrationen (Bohr-Effekt) verschieben das Gleichgewicht in Richtung O2-Abgabe. Temperaturerhöhung verstärkt die Freisetzung ebenfalls. Hb wirkt außerdem als Puffersystem und trägt zur pH-Regulation des Blutes bei.

Der Kohlendioxidtransport erfolgt über mehrere Wege: CO2 löst sich im Plasma, wird als Bicarbonat (HCO3−) im RBC durch Carbo­nic anhydrase gebildet, und CO2 kann auch als Carbamino-Verbindung am Globin gebunden sein. Deoxygeniertes Hb bindet CO2 stärker (Haldane-Effekt), was die Rückführung von CO2 erleichtert. Hb fungiert zudem als wichtiger Puffer für Protonen, die bei CO2-Umwandlungen entstehen.

Varianten und Störungen: HbF ( fetal Hb) hat eine höhere O2-Affinität als HbA, was den O2-Gebrauch im Fötus erleichtert. Pathologisch kann Methämoglobin (Fe3+) kein O2 binden, oder Kohlenmonoxid bindet Hb hochaffin, was die Gewebeversogung stark einschränkt. Insgesamt ermöglicht die Struktur des Hämoglobins eine effiziente O2- und CO2-Regulierung, die lebenswichtige Gewebeatmung sicherstellt.