Enzymmechanismen

Enzymmechanismen bezeichnet die verschiedenen chemischen Strategien, mit denen Enzyme Substratmoleküle in Produkte überführen. Durch spezifische Interaktionen im aktiven Zentrum senken Enzyme die Aktivierungsenergie einer Reaktion, steuern den Reaktionsweg und beeinflussen Stereochemie, Reversibilität und Regulation.

Im Zentrum steht das aktive Zentrum, in dem Substrat bindet und der Reaktionspfad umgesetzt wird. Die Wechselwirkungen mit aktiven Resten, Cofaktoren oder Prosthetischen Gruppen ordnen das Substrat, stabilisieren Übergangszustände und ermöglichen schrittweise chemische Umsetzungen, oft durch aufeinanderfolgende Zwischenprodukte.

Zu den grundlegenden katalytischen Strategien gehören die Acid-Base-Katalyse, die kovalente Katalyse, die Metallionenkatalyse sowie Proximity- bzw. Orientierungs-Effekte. Acid-base-Katalyse nutzt protonenübertragungen durch ionisierte Reste, kovalente Katalyse setzt formale kovalente Bindungen zwischen Enzym und Substrat ein, Metallionenkatalyse verwendet zentrale Metallionen zur Aktivierung von Substraten oder zur Stabilisierung von Zwischenprodukten, und Proximity/Orientierung erhöht die Reaktionswahrscheinlichkeit durch räumliche Anordnung der Reaktionspartner.

Beispiele verdeutlichen die Vielfalt der Mechanismen. Serinproteasen wie Chymotrypsin arbeiten mit einem katalytischen Triad aus Serin, Histidin und Aspartat, das ein Nukleophil-Angriff auslöst und ein Acyl-Enzym-Intermediat bildet, das später durch Wasser hydrolysiert wird. Die Metallionenkatalyse, etwa durch Zink in Carbonic Anhydrase, aktiviert Wasser oder Substrat und stabilisiert Übergangszustände. Cofaktoren und Prosthetische Gruppen, wie Flavin, NAD+- oder Häm-Komponenten, erweitern das Repertoire der Reaktionen.

Enzymaktivität wird durch Substratverfügbarkeit, allosterische Regulation, covalente Modifikation und Inhibitoren kontrolliert, wodurch Reaktionsgeschwindigkeit und Pfadwahl flexibel angepasst werden können.