Cysteinmolekyler

Cysteinmolekyler är svavelhaltiga aminosyror som tillhör de 20 standardamino statistically. De utgörs av en central kolc atom som binder en aminogrupp och en karboxylgrupp samt en sidokedja som avslutas med en tiolgrupp (-SH). Den dominerande formen i kroppen är L-cystein. Den är polär och kan bilda vätebindningar, vilket bidrar till proteiners konformational flexibilitet och vätets utbyte i lösning.

En central egenskap hos cystein är tiolgruppen, som kan oxideras och bilda disulfidbindningar mellan två cysteinrester, vilket bildar cystin. Disulfidbindningar fungerar som korsbindningar som stabiliserar proteinernas tredimensionella struktur och spelar en viktig roll i proteinens funktion och stabilitet. Tiolgruppen är även redoxaktiva och cystein-/cystin-omvandlingar deltar i cellernas rödaoxreglering och i signaltransduktion.

Cystein syntetiseras i kroppen genom transsulfurationsvägen, där metionin omvandlas till homocystein och vidare till cystein. Hos människor betraktas cystein som semi-essentiell eftersom kroppen kan bilda den, men tillräcklig tillgång från kosten kan vara nödvändig i vissa tillstånd. Särskild betydelse har cystein som byggsten i glutation, en tripeptid som fungerar som en viktig antioxidant och i detoxifiering. Syntesen och tillgänglighet av cystein påverkar bland annat glutationnivåer.

Kostkällor inkluderar kött, fisk, mejeriprodukter samt växtbaserade proteiner; kosttillskott som N-acetylcystein (NAC) används ibland för att stödja glutathionbildning och som mucolytiskt medel. Nedsatt reabsorption av cystein kan leda till cystinuri, en ärftlig sjukdom som ökar risken för njursten. Cysteinmolekyler spelar därmed flera centrala roller i proteinstruktur, metabolism och cellular redox homeostasis.